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米曲霉蛋白酶動力學特性的研究
來源:食品科學網(wǎng) 閱讀量: 162 發(fā)表時間: 2017-06-07
作者: 張青, 許學書, 謝靜莉, 梁曉聲
關鍵詞: 米曲霉; 蛋白酶; 動力學;
摘要:

研究了在不同底物濃度、溫度和pH下米曲霉蛋白酶水解酪蛋白產(chǎn)生酪氨酸的動力學特性。在反應時間為10min時,最佳反應溫度為50℃,最佳反應pH為9。實驗表明米曲霉蛋白酶水解酪蛋白生成酪氨酸的反應符合米氏方程,根據(jù)實驗數(shù)據(jù)回歸得到溫度為40℃時的速度方程為r=0.243CS/0.0282+CS,反應速度與氫離子濃度的關系為r=lgCH++3.14013/0.19759+0.05484(lgCH++3.14013)+(lgCH++3.14013)2。該蛋白酶在50℃下的失活規(guī)律符合雙指數(shù)模型,相對酶活力與時間的關系為a=0.82531e(-0.02169t)+0.17469e(-0.41914t)。在4~50℃的范圍內(nèi),蛋白酶水解反應的活化能Ea為30.67kJ。還研究了不同化學組分對蛋白酶活力的影響,發(fā)現(xiàn)10mmol/L的H3BO3和Mg2+對該蛋白酶有一定的激活作用,而EDTA、SDS、Zn2+、Mn2+和Sn2+對蛋白酶有明顯的抑制作用,10mmol/L的H2O2對該蛋白酶的抑制作用不明顯。

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