領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
從海洋細(xì)菌假交替單胞菌（Pseudoalteromonas sp.）DL-6中克隆β-N-乙酰己糖胺酶基因（PsHex），擴(kuò)增至pET-28a(＋)，并成功在大腸桿菌BL21(DE3)中異源表達(dá)，經(jīng)鎳-次氮基三乙酸親和層析純化得到純蛋白。結(jié)果表明：PsHex編碼876 個(gè)氨基酸，分子質(zhì)量約99.46 kDa，理論等電點(diǎn)5.65，序列對(duì)比分析表明，PsHex屬于糖苷水解酶GH20家族；PsHex蛋白最適溫度30 ℃，最適pH 8.5，比活力11.30 U/mg，且在20 ℃、pH 7.5時(shí)穩(wěn)定性最高；重組蛋白可降解瓊脂、葡聚糖、可溶性淀粉、卡拉膠等多種底物；Na＋、Mg2＋、Fe3＋、K＋、Ca2＋、二硫蘇糖醇、吐溫-80、乙二胺四乙酸、β-巰基乙醇對(duì)酶有激活作用；PsHex以對(duì)硝基苯基-β-D-乙酰氨基葡萄糖苷為底物的米氏常數(shù)（Km）為2.523 mol/L、轉(zhuǎn)化效率（Kcat）為79.035 min－1、最大反應(yīng)速率（vmax）為2.081 U/mg、Kcat/Km＝31.326。該研究為酶法降解幾丁質(zhì)產(chǎn)生N-乙酰葡萄糖胺的生產(chǎn)應(yīng)用提供了理論參考。
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