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不同熱處理對脫脂駝乳乳蛋白結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)的影響
來源:導(dǎo)入 閱讀量: 30 發(fā)表時間: 2024-12-10
作者: 王濤,王丹琳,何靜,吉日木圖
關(guān)鍵詞: 熱處理;駝乳蛋白;理化性質(zhì);蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)
摘要:

本研究探討4 種不同熱處理(65 ℃/30 min(T1)、85 ℃/15 s(T2)、120 ℃/15 s(T3)、135 ℃/5 s(T4))脫脂駝乳蛋白的理化性質(zhì)和結(jié)構(gòu)變化,對駝乳蛋白粒徑、Zeta電位、濁度、二級結(jié)構(gòu)、十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)圖譜、三級結(jié)構(gòu)、表面疏水性、游離巰基和二硫鍵含量等指標(biāo)進(jìn)行分析。結(jié)果表明,隨著溫度升高,駝乳蛋白粒徑變大,Zeta電位絕對值變小,濁度升高。熱處理對二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)有顯著影響,使駝乳蛋白的α-螺旋和β-轉(zhuǎn)角相對含量減少,β-折疊和無規(guī)卷曲相對含量增多。與未加熱駝乳蛋白相比,T3熱處理對駝乳蛋白的粒徑、Zeta電位、二級結(jié)構(gòu)和三級結(jié)構(gòu)影響最大。SDS-PAGE圖譜顯示隨著加熱溫度升高,脫脂乳可溶性乳清蛋白條帶越來越淺。激光掃描共聚焦顯微鏡的觀察結(jié)果顯示,熱處理使蛋白發(fā)生了一定程度的聚集,T3和T4熱處理使駝乳蛋白產(chǎn)生了較大的聚合物。T1和T2熱處理條件下的駝乳蛋白主要通過二硫鍵形成聚合物,但是隨著加熱溫度升高,T3和T4熱處理條件下駝乳蛋白的二硫鍵斷裂,形成游離巰基,駝乳蛋白內(nèi)部的疏水基團(tuán)暴露出來。綜上,不同熱處理使駝乳蛋白的結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)發(fā)生不同程度變化,這些變化對駝乳穩(wěn)定性產(chǎn)生影響。本研究結(jié)果可為生產(chǎn)液態(tài)駝乳的工藝參數(shù)和產(chǎn)品開發(fā)提供理論參考依據(jù)。

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