
采用酶法制備不同來源的膠原蛋白,并對其純度及氨基酸組成進(jìn)行鑒定。在此基礎(chǔ)上,利用差示掃描量熱儀及低溫顯微鏡對其熱滯活性(thermal hysteresis activity,THA)和重結(jié)晶抑制效應(yīng)(ice recrystallizationinhibition,IRI)進(jìn)行了研究。結(jié)果表明:所制備的膠原蛋白均為典型的Ⅰ型膠原,純度較高,其分子質(zhì)量約為330 kD;相比于牛血清白蛋白,不同來源的膠原蛋白中,豬皮膠原具有較高的熱滯活性,即當(dāng)保留溫度為-0.2 ℃,體系冰晶含量φ≤5% 時,THA為0.52 ℃;在豬皮膠原蛋白體系中形成的冰晶為不規(guī)則的圓球形,不易對細(xì)胞及組織造成傷害,且經(jīng)過一次循環(huán)后,冰晶無顯著增大。
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