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—— 中國食品雜志社
采用硫酸銨鹽析、離子交換層析、疏水層析、凝膠層析及超濾方法對(duì)毛霉胞外蛋白酶組分進(jìn)行分離純化，從毛霉的發(fā)酵麩曲中分離純化得到氨肽酶組分，并對(duì)其性質(zhì)進(jìn)行探討。結(jié)果表明：純化的毛霉氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，其對(duì)小肽N端的亮氨酸有非常強(qiáng)的水解活性；該氨肽酶在40℃、pH6.5有最大催化活性，在40℃以內(nèi)，pH5.0～8.0有很好的穩(wěn)定性；在所實(shí)驗(yàn)的幾種蛋白酶抑制劑(PMSF、EDTA、E-64、Pepstatin A)中，僅EDTA可以完全抑制該氨肽酶的活性，由此說明，純化的毛霉氨肽酶是一種金屬蛋白酶；常見的金屬離子中，Ca2+對(duì)該氨肽酶有激活作用，而Zn2+、Cu2+及Mn2+對(duì)其有強(qiáng)的抑制作用；該氨肽酶對(duì)大豆多肽的苦味有明顯的去除效果，大豆多肽脫苦處理4h后其苦味基本消除。
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