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刺參酸性磷酸酯酶的分離純化及部分性質研究
來源:食品科學網 閱讀量: 143 發(fā)表時間: 2017-06-07
作者: 楊立紅, 孫振興, 王曉潔, 馮培勇, 王瑩瑩
關鍵詞: 刺參; 酸性磷酸酯酶; 分離純化與性質;
摘要:

以刺參內臟為原料提取一種酸性磷酸酶(ACPase,EC.3.1.3.2),進一步用硫酸銨沉淀分離,Sephadex G-200柱純化,經聚丙烯酰胺凝膠電泳為單一酶帶。該酶紫外最大吸收峰波長為220nm和280nm,熒光發(fā)射波長在300nm處,激發(fā)峰為306.3nm和606.3nm,等電點為4.2,該酶水解對硝基苯磷酸二鈉(pNPP)最適pH值為4.4,最適溫度為45℃,酶促反應初速度為0.2591μmol/min,米氏常數(shù)Km值為0.816×10-4mol/L。重金屬Hg2+、Ag+、Cd2+和Pb2+對該酶有明顯的抑制作用,其中Hg2+對該酶的抑制作用最強,抑制程度依次為:Hg2+>Ag+>Pb2+>Cd2+。

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