采用L-組氨酸(L-His)作為蛋白凝膠功能性的增強(qiáng)劑,將其加入乳清分離蛋白溶液中制備熱誘導(dǎo)凝膠,研究L-His對(duì)乳清蛋白結(jié)構(gòu)及其凝膠特性的影響。結(jié)果表明:在乳清蛋白等電點(diǎn)(pI 5.2)時(shí)蛋白形成尺度約1 700 nm、具有極小比表面積且?guī)缀醪粠щ姷牡鞍拙奂w,遠(yuǎn)離蛋白等電點(diǎn)時(shí)則所形成的聚集體大小約為400 nm;L-His抑制蛋白聚集體的形成而減小粒徑、顯著提高聚集體比表面積,促進(jìn)蛋白分子結(jié)構(gòu)展開(kāi)并提高其帶電量。在經(jīng)歷熱誘導(dǎo)后,乳清蛋白在其等電點(diǎn)時(shí)形成持水性差的白色凝膠,而在其他pH值時(shí)則形成持水性高的黃色凝膠且越遠(yuǎn)離等電點(diǎn),膠體黃度值越大;L-His的加入對(duì)凝膠顏色變化無(wú)顯著影響,但能夠顯著提高凝膠的持水性(P<0.05);有效提高凝膠的質(zhì)地特性,特別是在pH 7.59和pH 9.74時(shí)顯著提高乳清蛋白凝膠的彈性及咀嚼性(P<0.05)。這些質(zhì)構(gòu)變化可能主要?dú)w結(jié)于L-His改變了凝膠內(nèi)的氫鍵、二硫鍵和疏水作用力的重排。總之,L-His修飾乳清蛋白結(jié)構(gòu)而改變其凝膠性能且同時(shí)受到pH值的影響。
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