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—— 中國食品雜志社
對不同熱處理?xiàng)l件下大豆11S球蛋白的Zeta電位、粒徑和紅外光譜進(jìn)行研究。隨著熱處理時(shí)間的延長，80?℃和90?℃條件下大豆11S球蛋白的Zeta電位絕對值逐漸減小，而100?℃條件下Zeta電位絕對值呈先減小后增大的趨勢，3?個(gè)溫度條件下11S球蛋白的平均粒徑逐漸增加。100?℃熱處理的Zeta電位絕對值變化更顯著，平均粒徑更大。Zeta電位和平均粒徑的變化與熱處理改變了蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)有關(guān)。對于2%的大豆11S球蛋白溶液，80?℃熱處理過程中β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)的轉(zhuǎn)化可能相互抵消，而最終表現(xiàn)為α-螺旋結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)棣?折疊結(jié)構(gòu)；90?℃熱處理前30?min發(fā)生α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)向β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變，超過30?min各二級結(jié)構(gòu)不再相互轉(zhuǎn)化；100?℃熱處理前20?min會(huì)使α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)迅速轉(zhuǎn)變?yōu)棣?轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)，20～45?min各二級結(jié)構(gòu)沒有相互轉(zhuǎn)化，而超過45?min后這種轉(zhuǎn)變進(jìn)一步加強(qiáng)。
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