領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
采用差示掃描量熱儀、Lowry法以及傅里葉變換紅外光譜法分別對大豆11S球蛋白的熱性質(zhì)、溶解性和二級結(jié)構(gòu)進(jìn)行測定與分析，研究熱處理對11S球蛋白溶解性和二級結(jié)構(gòu)的影響。熱處理能夠使大豆11S球蛋白Td和ΔH降低，導(dǎo)致蛋白質(zhì)發(fā)生部分或完全變性。80?℃熱處理使大豆11S球蛋白的溶解性降低，這可能由于熱處理改變了蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)和表面電荷所致，此時蛋白質(zhì)的α-螺旋結(jié)構(gòu)逐漸轉(zhuǎn)變?yōu)棣?折疊和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)。而90?℃和100?℃熱處理一定時間后，蛋白質(zhì)溶解性又稍有升高，這可能是形成可溶性聚集體造成的。此時蛋白質(zhì)的α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)向β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變，表明β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)對熱聚集體的形成具有重要作用。此外，蛋白質(zhì)變性和氫鍵斷裂是導(dǎo)致二級結(jié)構(gòu)相互轉(zhuǎn)變的重要因素。
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