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重組水稻 α-半乳糖苷酶的分離純化及酶學(xué)性質(zhì)研究
來源:食品科學(xué)網(wǎng) 閱讀量: 125 發(fā)表時間: 2017-06-07
作者: 李蘇紅,朱旻鵬,李拖平
關(guān)鍵詞: 重組|α - 半乳糖苷酶|純化|酶學(xué)性質(zhì)
摘要:

對重組水稻α- 半乳糖苷酶的分離純化及其酶學(xué)性質(zhì)進行研究。結(jié)果表明:該重組酶分子質(zhì)量約為59kD;最適酶反應(yīng)溫度為45℃,最適pH 值為5.0;酶活力在0~20℃,pH4.0~7.0 最為穩(wěn)定;酶學(xué)動力學(xué)常數(shù)Km 為0.78mmol/L,Vmax 為10.16mmol/(mg·min)。多數(shù)的金屬離子和有機離子對酶催化作用沒有影響,Hg2+、Ag+及- SH 基團抑制劑p-chloromercuribenzoic acid(pCMB)對酶活性有強烈抑制作用。

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