領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
對來源于菌株解淀粉芽孢桿菌HxP-21的普魯蘭酶（命名為PulBa）分離純化，研究其酶學(xué)特性，為普魯蘭酶在淀粉加工中的應(yīng)用提供理論基礎(chǔ)。通過硫酸銨沉淀、陰離子交換層析和葡聚糖凝膠過濾層析從菌株HxP-21發(fā)酵液中分離純化出一種新型的普魯蘭酶。酶的純化倍數(shù)20.8，回收率53.2%，比活力176.5 U/mg。十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳測得PulBa達到電泳純，分子質(zhì)量51.2 kDa。PulBa在45～70 ℃和pH 3～6范圍內(nèi)具有較高酶活力，最適反應(yīng)溫度55 ℃、pH 4.5。PulBa有良好的pH值穩(wěn)定性和熱穩(wěn)定性，40～70 ℃孵育120 min保留最初活性的80%以上；pH 3～7范圍內(nèi)具有很高的穩(wěn)定性，孵育6 h后仍保留60 U/mL以上活性。PulBa對各種金屬離子和化學(xué)試劑表現(xiàn)出不同的敏感性，Mg2＋和Ca2＋能夠顯著增強酶活力。PulBa最適作用底物為普魯蘭糖，對馬鈴薯支鏈淀粉、玉米支鏈淀粉、可溶性淀粉和糖原也有一定水解活性，但對α-環(huán)糊精和β-環(huán)糊精和直鏈淀粉無活性。以普魯蘭糖為底物PulBa的Km和Vmax值分別為1.34 mg/mL和24.6 μmol/（min·mg）。研究表明PulBa是典型的I型普魯蘭酶。薄層層析進一步證明，PulBa專一性水解支鏈淀粉α-1,6-糖苷鍵，產(chǎn)生麥芽三糖。本研究確定了一種新型的普魯蘭酶，該酶在高熱穩(wěn)定性和酸性環(huán)境下具有高活性，在淀粉加工等生物技術(shù)產(chǎn)業(yè)中有較好的應(yīng)用潛力。
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