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—— 中國食品雜志社
研究單寧酶AfTanA中Kex2蛋白酶切割位點（K315-R316）對酶學(xué)性質(zhì)的影響。通過對單寧酶AfTanA中Kex2蛋白酶切割位點（K315-R316）進(jìn)行定點突變，構(gòu)建單點突變體AfTanR316A和缺失突變體AfTanΔKR。經(jīng)十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰氨凝膠電泳檢測發(fā)現(xiàn)兩突變體Kex2蛋白酶抗性明顯增強(qiáng)。經(jīng)對酶學(xué)性質(zhì)對比發(fā)現(xiàn)，兩突變體具有較低的催化反應(yīng)溫度和較強(qiáng)的穩(wěn)定性。單寧酶的最適反應(yīng)溫度由40 ℃（野生型）降低到20 ℃（兩突變體）。突變體AfTanΔKR和突變體AfTanR316A在pH 12.0條件下處理1 h后，剩余酶活力由野生型AfTanA的0%提高到85%和60%；而在50 ℃條件下處理1 h后，剩余酶活力由野生型AfTanA的2%提高到40%和21%，上述性質(zhì)的改變有利于單寧酶在低溫條件的應(yīng)用和酶制劑的生產(chǎn)貯存。突變體AfTanR316A動力學(xué)參數(shù)Km和Vmax分別為1.149 mmol/L和10.427 mmol/（L·min），AfTanΔKR的動力學(xué)參數(shù)Km和Vmax分別為1.46 mmol/L和35.84 mmol/（L·min）。此外，柿子汁經(jīng)野生型單寧酶AfTanA和突變體處理后，多酚含量均提高50%左右。綜上所述，單寧酶AfTanA中的Kex2蛋白酶切割位點（K315-R316）對酶的穩(wěn)定性和催化效率影響顯著，改造后的單寧酶AfTanΔKR能夠更好地應(yīng)用在食品工業(yè)中。
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