通過研究大豆7S及11S蛋白的結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)與凝膠性,進而研究三者之間的關(guān)系。采用傅里葉變換紅外光譜、Gauss分峰擬合對蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)進行研究;利用ANS熒光探針法,Ellman試劑法和Zeta電位儀對大豆7S及11S蛋白的表面疏水性、巰基含量及粒徑進行測定;通過質(zhì)構(gòu)儀對蛋白凝膠的硬度,膠黏性及彈性進行分析。結(jié)果表明,蛋白質(zhì)的表面疏水性隨α-螺旋、β-折疊相對含量的增大而減小,隨β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲相對含量的增大而增大。表面疏水性越大越利于凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成。大豆7S蛋白凝膠形成的最優(yōu)條件為蛋白質(zhì)量濃度0.12 g/mL、溫度90 ℃、pH 6~8、Na+質(zhì)量濃度0.002 g/mL;大豆11S蛋白凝膠形成的最優(yōu)條件為蛋白質(zhì)量濃度0.12 g/mL、溫度95 ℃、pH 8~9、Na+質(zhì)量濃度0.002 g/mL。蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)決定了蛋白質(zhì)的表面疏水性,而表面疏水性影響了凝膠的形成,同時凝膠形成的外在因素又影響著蛋白的表面疏水性。
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