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—— 中國食品雜志社
對新疆雙峰駝乳酪蛋白分別進(jìn)行胃蛋白酶和胰蛋白酶的單酶和雙酶聯(lián)合水解，用反相高效液相色譜外標(biāo)法，對產(chǎn)生的馬尿酸含量進(jìn)行檢測，測定水解產(chǎn)物血管緊張素轉(zhuǎn)化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制活性。通過米式方程對比水解產(chǎn)物與卡托普利之間的競爭關(guān)系，并用50、10、3 kDa的超濾膜對水解液進(jìn)行超濾，測定截留液ACE抑制活性。結(jié)果表明：駝乳酪蛋白單酶水解12 h過程中，胰蛋白酶水解4 h，水解度達(dá)到3.7%，胃蛋白酶水解4 h，水解度達(dá)到16.58%，胰蛋白酶水解2 h，水解產(chǎn)物ACE抑制率達(dá)到74.67%，胃蛋白酶水解2 h，水解產(chǎn)物ACE抑制率達(dá)到72.33%；復(fù)合酶解6 h（先胃蛋白酶水解2 h再進(jìn)行胰蛋白酶水解4 h）過程中，水解度呈直線上升趨勢，水解產(chǎn)物ACE抑制率在2 h內(nèi)達(dá)到66.27%，但ACE抑制率并不隨著水解度的增加而增加，加入的胰蛋白酶可能作用于具有活性的肽段，因而引起酶活性的下降；隨底物濃度的增加，酶解產(chǎn)物不能消除多肽對ACE的抑制，符合非競爭性抑制劑的特點(diǎn)，酶解產(chǎn)物多肽的抑制常數(shù)（Ki）為0.25 mg/mL；3～10 kDa截留液的ACE抑制活性最高，對其進(jìn)行質(zhì)譜檢測發(fā)現(xiàn)肽段LLVVYPWTR和VLPVPQQMVPYPQR的結(jié)構(gòu)與已知具有ACE抑制活性的肽段相似。
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