以牦牛乳干酪苦味肽RPKHPIK(RK7)和KVLPVPQ(KQ7)為研究對(duì)象,通過生物信息學(xué)方法,使用ExPASy-ProtParam、Innovagen和PepDraw等工具計(jì)算RK7和KQ7的理化性質(zhì),利用分子對(duì)接技術(shù)揭示抑制α-淀粉酶的作用機(jī)制,結(jié)合體外實(shí)驗(yàn)測(cè)定α-淀粉酶抑制活性。研究表明:RK7和KQ7的分子質(zhì)量分別為875.07 Da和779.98 Da,疏水性分別為42.86%和71.42%;分子對(duì)接顯示α-淀粉酶中的His305、Glu233、Trp59和Trp58與RK7和KQ7的結(jié)合起重要作用,并且Asp197、Glu233和Asp300是影響α-淀粉酶活性的關(guān)鍵氨基酸;體外活性驗(yàn)證發(fā)現(xiàn),RK7和KQ7 α-淀粉酶的IC50分別為0.45 mg/mL和0.86 mg/mL。本研究通過生物信息學(xué)方法結(jié)合體外活性實(shí)驗(yàn),高效快速獲得牦牛乳源α-淀粉酶抑制肽,并通過分子對(duì)接技術(shù)探究分子間的作用機(jī)制,為α-淀粉酶抑制肽的研究提供新思路。
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