
探討來(lái)源于短短芽孢桿菌FM4B的幾丁質(zhì)酶(chitinase)分離純化過(guò)程及其性質(zhì)。菌株FM4B搖瓶發(fā)酵液經(jīng)過(guò)離心、乙醇分級(jí)沉淀及葡聚糖凝膠G-100層析純化,用變性聚丙烯酰胺凝膠電泳確定其分子質(zhì)量。結(jié)果獲得幾丁質(zhì)酶純品,酶的純化倍數(shù)為7.19,酶活回收率為30.6%,分子質(zhì)量為66 kD;酶活力在pH 5.0~9.0和80 ℃以下穩(wěn)定,最適pH值為6.0,最適溫度為50 ℃;Cu2+、Hg2+、Pb2+、Co2+以及Zn2+對(duì)該酶有強(qiáng)烈的抑制作用,Mg2+ 和Ca2+對(duì)該酶的活力具有一定的促進(jìn)作用;該幾丁質(zhì)酶對(duì)多種霉菌有顯著的抑菌效果。菌株FM4B分泌的幾丁質(zhì)酶穩(wěn)定性好,且對(duì)多種霉菌抑制效果明顯,具有較高的潛在利用價(jià)值。
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