
對產(chǎn)自地衣芽孢桿菌(B. licheniformis)2709 的堿性蛋白酶通過乙醇沉淀、鹽析、DEAE 陰離子交換層析、凝膠層析4 步純化,最終獲得電泳純的酶。以去酰胺度及酶比活力為指標(biāo),對堿性蛋白酶分離純化條件進(jìn)行優(yōu)化。結(jié)果發(fā)現(xiàn):提純酶的比活力達(dá)61069U/mg,純化倍數(shù)為38.7,活性回收率為19.3%,去酰胺度為20.9%。并研究該酶的基本酶學(xué)特性,結(jié)果發(fā)現(xiàn):該酶最適作用pH 值為10.0,最適反應(yīng)溫度為50℃。40℃保溫2h 后該酶保持80% 以上的活力,在pH8~11 之間有較高的pH 值穩(wěn)定性。
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