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超聲-轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶改善紅豆蛋白功能性質(zhì)及結(jié)構(gòu)
來(lái)源:食品科學(xué)網(wǎng) 閱讀量: 138 發(fā)表時(shí)間: 2019-10-30
作者: 趙城彬,尹歡歡,劉景圣,許秀穎,張浩,吳玉柱,曹勇,齊寶坤,吳非
關(guān)鍵詞: 超聲;轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶;紅豆蛋白;功能性質(zhì);結(jié)構(gòu)
摘要:

采用超聲聯(lián)合轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)處理紅豆分離蛋白(red bean protein isolate,RBPI),對(duì)其功能性質(zhì)和結(jié)構(gòu)特征進(jìn)行分析,以探究其結(jié)構(gòu)修飾與功能性質(zhì)的構(gòu)效關(guān)系。結(jié)果表明:超聲處理5?min能夠使RBPI的乳化活性和發(fā)泡能力提高,但會(huì)降低泡沫穩(wěn)定性,對(duì)乳液穩(wěn)定性沒(méi)有顯著影響,同時(shí)增加表面疏水性和游離巰基含量;TG能夠提高RBPI的乳化活性、乳化穩(wěn)定性及泡沫穩(wěn)定性,但會(huì)降低發(fā)泡能力、表面疏水性和游離巰基含量;超聲-TG聯(lián)合處理的RBPI具有更高的乳化活性和泡沫穩(wěn)定性,更低的表面疏水性和游離巰基含量,且酰胺Ⅰ帶處吸收峰強(qiáng)度增加,更多的無(wú)規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)橛行虻摩?折疊結(jié)構(gòu),這可能是導(dǎo)致RBPI功能性質(zhì)改善的原因。超聲處理5?min聯(lián)合TG誘導(dǎo)的蛋白凝膠具有更加均勻、致密的微觀結(jié)構(gòu),且凝膠硬度和黏附力增加,脫水收縮作用降低;峰值溫度(Tp)和熱焓變(ΔH)顯著增加(P<0.05),改善了RBPI的熱穩(wěn)定性或三級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性。以上結(jié)果表明RBPI經(jīng)過(guò)超聲處理后更利于TG對(duì)蛋白質(zhì)的交聯(lián)作用,超聲-TG聯(lián)合處理促進(jìn)了蛋白質(zhì)功能性質(zhì)的發(fā)揮。

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