領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
為開發(fā)木霉天冬氨酸蛋白酶的應(yīng)用潛能，采用實(shí)時聚合酶鏈?zhǔn)椒磻?yīng)技術(shù)，從棘孢木霉（Trichoderma asperellum）中克隆蛋白酶基因asp，并在畢赤酵母（Pichia pastoris）GS115中成功表達(dá)，進(jìn)一步對重組蛋白酶rAsp進(jìn)行分離純化，分析其生化特性及對大豆分離蛋白的水解作用。結(jié)果顯示，asp基因編碼的蛋白酶屬于天冬氨酸蛋白酶家族，其序列與本家族成員序列相似性最高為47.74%。在三角瓶中誘導(dǎo)表達(dá)時，發(fā)酵液中rAsp的酶活力為25.8 U/mL。rAsp最適反應(yīng)pH值和溫度分別為2.5和45 ℃，在pH 2.0～6.0范圍和45 ℃以下具有較強(qiáng)的穩(wěn)定性。Cu2＋和Mn2＋具有促進(jìn)rAsp活性的作用，而Fe3＋、十二烷基硫酸鈉和胃蛋白酶抑制劑顯著抑制rAsp的活性。rAsp對大豆分離蛋白的水解效率較商業(yè)化胃蛋白酶高7.7%；同時，降低β-伴大豆球蛋白和球蛋白致敏性的能力分別是胃蛋白酶的1.4 倍和1.8 倍。因此，rAsp在大豆蛋白加工應(yīng)用中具有潛在的開發(fā)價值。
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