為探究精氨酸(Arg)對(duì)微波場(chǎng)下低鹽肌原纖維蛋白預(yù)凝膠化的影響,利用200 W微波分別在不同Arg濃度條件下加熱肌原纖維蛋白1、3 min和5 min(<40 ℃),對(duì)該加熱過(guò)程中肌原纖維蛋白的理化特性、結(jié)構(gòu)特性、分子間作用力和形態(tài)學(xué)特性進(jìn)行研究。結(jié)果表明,肌原纖維蛋白溶液的溶解度隨微波時(shí)間的延長(zhǎng)而降低,且在相同的微波時(shí)間下,適宜濃度的Arg能夠顯著提高其溶解度(P<0.05)。在微波處理5 min時(shí),隨Arg濃度的增加肌原纖維蛋白濁度顯著降低(P<0.05)。肌原纖維蛋白粒徑隨Arg濃度的增加而減小;且通過(guò)原子力顯微鏡觀察到Arg抑制了微波加熱過(guò)程中較大蛋白聚集簇的形成。未添加Arg溶液的肌原纖維蛋白經(jīng)微波加熱3 min,其離子鍵和氫鍵含量顯著降低,疏水相互作用和二硫鍵含量顯著增加(P<0.05);40 mmol/L Arg抑制了蛋白分子間的離子鍵和疏水相互作用,增強(qiáng)了氫鍵和二硫鍵的貢獻(xiàn)。分子動(dòng)力學(xué)模擬結(jié)果顯示,300 K模擬系統(tǒng)中Arg與肌球蛋白結(jié)合后,均方根偏差約從0.52 nm增大至5.85 nm;Arg-肌球蛋白復(fù)合物與肌球蛋白自身相比具有較高的回旋半徑。以上結(jié)果表明,Arg促進(jìn)了低鹽條件下肌原纖維蛋白聚集體的解聚,使其在微波場(chǎng)下的聚集特征由原來(lái)以較大蛋白簇為主轉(zhuǎn)變?yōu)橐暂^小顆粒為主;此外,肌球蛋白的結(jié)構(gòu)緊密性因Arg的結(jié)合而下降,蛋白構(gòu)象更加松散,為其在后續(xù)凝膠增強(qiáng)階段的進(jìn)一步交聯(lián)提供充足的儲(chǔ)備條件。
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