領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
為了探究發(fā)酵粘液乳桿菌A51信號(hào)分子AI-2合成調(diào)控蛋白S-核糖同型半胱氨酸酶（S-ribosylhomocysteinase，LuxS）的結(jié)構(gòu)和功能特性，本實(shí)驗(yàn)通過(guò)生物信息學(xué)技術(shù)研究LuxS的理化性質(zhì)、親疏水性、信號(hào)肽、跨膜結(jié)構(gòu)、磷酸化位點(diǎn)、結(jié)構(gòu)域以及空間結(jié)構(gòu)，并結(jié)合蛋白互作網(wǎng)絡(luò)，探究LuxS的結(jié)構(gòu)和功能特性。結(jié)果表明，信號(hào)分子AI-2合成蛋白LuxS由158 個(gè)氨基酸編碼，分子質(zhì)量為17 718.91 Da，理論等電點(diǎn)為5.29，不穩(wěn)定指數(shù)為32.16，是一種酸性穩(wěn)定親水蛋白。LuxS無(wú)信號(hào)肽及跨膜結(jié)構(gòu)域，推測(cè)為內(nèi)分泌型蛋白，主要在細(xì)胞內(nèi)發(fā)揮作用；存在16 個(gè)磷酸化位點(diǎn)，屬LuxS超級(jí)家族，含有1 個(gè)PRK02260結(jié)構(gòu)域。LuxS是一種主要由39.87%的無(wú)規(guī)卷曲和31.65%的α-螺旋組成二級(jí)結(jié)構(gòu)相對(duì)穩(wěn)定的蛋白，三維結(jié)構(gòu)被折疊成棒球狀結(jié)構(gòu)；蛋白質(zhì)互作網(wǎng)絡(luò)結(jié)果顯示，LuxS蛋白主要與pfs、metE、metC、metC-2、yhcE、mmuM、patB和cysK等蛋白相互作用，參與半胱氨酸、蛋氨酸以及含硫氨基酸的代謝及合成，表明LuxS參與活化甲基循環(huán)從而調(diào)控菌株的群體感應(yīng)系統(tǒng)和功能物質(zhì)的代謝和合成。本研究對(duì)發(fā)酵粘液乳桿菌A51的信號(hào)分子AI-2合成蛋白LuxS結(jié)構(gòu)特征和功能特性進(jìn)行分析，為深入研究該蛋白調(diào)控乳酸菌AI-2型群體感應(yīng)系統(tǒng)提供理論基礎(chǔ)。
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