領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
為研究麻鴨（Anas platyrhynchas）熱休克蛋白HSP90α結(jié)合肌內(nèi)磷脂及抑制磷脂水解的作用機(jī)制，采用反轉(zhuǎn)錄聚合酶鏈?zhǔn)椒磻?yīng)（reverse transcription-polymerase chain reaction，RT-PCR）技術(shù)，以麻鴨骨骼肌細(xì)胞cDNA為模板擴(kuò)增HSP90α基因，構(gòu)建重組表達(dá)質(zhì)粒在大腸桿菌中誘導(dǎo)表達(dá)，鎳柱親和層析和凝膠層析純化可溶性重組蛋白。結(jié)果表明，獲得的HSP90α開放閱讀框全長為2?187?bp，編碼728?個(gè)氨基酸，預(yù)測(cè)的理論等電點(diǎn)約為5。構(gòu)建的原核表達(dá)載體pCold1-HSP90α在大腸桿菌中成功可溶性表達(dá)了麻鴨HSP90α，并獲得了高純度的重組HSP90α蛋白。運(yùn)用薄層層析證明該重組蛋白具有穩(wěn)定結(jié)合磷脂酰膽堿的活性，并且該蛋白能顯著削弱磷脂酶A2對(duì)磷脂的水解作用。該研究成功克隆并建立了麻鴨HSP90α基因的原核表達(dá)體系，制備了具有磷脂結(jié)合活性的重組蛋白，為進(jìn)一步研究HSP90α與磷脂的相互作用及對(duì)肉品加工中磷脂的保護(hù)效應(yīng)提供了理論支持。
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