領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國食品雜志社
運(yùn)用傅里葉變換紅外光譜技術(shù)對乳蛋白及其酰胺Ⅰ帶進(jìn)行解析，進(jìn)一步用紅外解譜法對其二級結(jié)構(gòu)進(jìn)行 表征。以原料乳為對照，研究65 ℃/30 min（低溫長時(shí)巴氏殺菌）、80 ℃/15 s（高溫短時(shí)巴氏殺菌）、95 ℃/5 min （酸乳熱處理）、137 ℃/5 s（超高溫滅菌）等不同熱處理?xiàng)l件對乳中蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的影響。結(jié)果表明，熱處理 會(huì)導(dǎo)致乳蛋白間發(fā)生相互作用，乳蛋白原空間結(jié)構(gòu)受到破壞，導(dǎo)致分子內(nèi)氫鍵被破壞。不同熱處理程度的乳蛋白 酰胺Ⅰ帶均向低波數(shù)方向發(fā)生了不同程度的紅移，表明乳蛋白變性過程中疏水氨基酸殘基暴露形成分子間氫鍵。 同時(shí)熱處理后乳蛋白各二級結(jié)構(gòu)比例發(fā)生明顯改變。α-螺旋含量顯著降低（P＜0.05），無規(guī)卷曲含量顯著升高 （P＜0.05），β-轉(zhuǎn)角及β-折疊含量在加熱過程均呈先增加后減少變化趨勢，表明熱處理程度增強(qiáng)導(dǎo)致部分有序結(jié)構(gòu)向無 規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)化，蛋白質(zhì)熱變性后會(huì)發(fā)生熱聚集現(xiàn)象，且β-折疊、β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)在熱聚集體的形成過程中具有重要作用。
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