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領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新

—— 中國食品雜志社

2013年第34卷09期返回列表

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酪蛋白糖巨肽和乳鐵蛋白灌胃對(duì)小鼠腸道微生物定殖抗力的影響

內(nèi)容: 研究探討酪蛋白糖巨肽(casein glycomacropeptide，CGMP)和乳鐵蛋白(lactoferrin，Lf)對(duì)小鼠腸道雙歧桿菌屬數(shù)量與腸桿菌屬數(shù)量對(duì)數(shù)值比值(B/E值)的影響。選取48只BALB/c小鼠隨機(jī)分成8組：對(duì)照組(日食組)，安慰組(灌胃生理鹽水0.2mL)，低、中、高劑量CGMP組(灌胃等體積不同質(zhì)量濃度的CGMP溶液)，低、中、高劑量Lf組(灌胃等體積不同質(zhì)量濃度的Lf溶液)，灌胃周期為14d。分別在灌胃前以及實(shí)驗(yàn)的第3、7、11、15天和停止灌胃后6d(第21天)用逼迫法采集

閱讀量: 142 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
高靈敏度測(cè)定殼聚糖酶活力的新方法及其比較

內(nèi)容: 目的：建立一種測(cè)定殼聚糖酶活力的新方法--3-甲基-2-苯并噻唑啉酮腙鹽酸鹽水合物(MBTH)法。方法：以動(dòng)力學(xué)法通過測(cè)定水解過程中殼聚糖釋放還原端基的速率來計(jì)算酶活力，并以測(cè)定纖維素酶中殼聚糖酶的微量活力為例，對(duì)測(cè)定過程中的幾個(gè)關(guān)鍵參數(shù)進(jìn)行討論。結(jié)果：在37℃、pH6.0酶解條件下，底物殼聚糖溶液的測(cè)定質(zhì)量終濃度需達(dá)到2mg/mL以上；酶解反應(yīng)時(shí)間控制在60min內(nèi)為宜，可以用終點(diǎn)法定量測(cè)得殼聚糖酶活力。結(jié)論：通過比較MBTH法、DNS法和鐵氰化鉀法發(fā)現(xiàn)MBTH法更準(zhǔn)確、更靈敏、檢測(cè)范圍寬、操作簡(jiǎn)便。其

閱讀量: 132 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
酶法制備黑豆抗氧化肽及其分離純化與氨基酸組成分析

內(nèi)容: 以氧自由基清除能力(ORAC)為評(píng)價(jià)指標(biāo)，在單酶與多酶組合水解工藝制備黑豆肽比較實(shí)驗(yàn)的基礎(chǔ)上，采用超濾與大孔樹脂吸附、乙醇分級(jí)洗脫分離純化抗氧化黑豆肽；通過氨基酸組成測(cè)定，分析抗氧化活性與多肽氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)性質(zhì)的關(guān)聯(lián)性。結(jié)果表明：采用Alcalase、Flavourzyme和Neutrase組合水解，相對(duì)分子質(zhì)量＜3000的超濾組分具有較強(qiáng)的抗氧化活性；DA201-C樹脂對(duì)抗氧化肽的分離效果優(yōu)于其他3種實(shí)驗(yàn)樹脂，體積分?jǐn)?shù)為75%乙醇洗脫組分的平均疏水性值和堿性氨基酸含量較高，具有相對(duì)最強(qiáng)的ORAC值；以T

閱讀量: 124 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
豆粕酶解過程中蛋白質(zhì)分子亞基組成及其抗原性變化

內(nèi)容: 采用堿性蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶分別水解脫脂豆粕，用SDS-PAGE分別測(cè)定水溶性酶解物和水不溶性酶解殘余物中的大豆蛋白分子亞基組成，用雙抗體夾心酶聯(lián)免疫反應(yīng)(ELISA)分別測(cè)定其抗原活性。結(jié)果表明：堿性蛋白酶和木瓜蛋白酶水解10min時(shí)，大豆7S的α’、α、β亞基和11S的酸性多肽鏈已基本消失，具有抗原活性的蛋白含量分別由195.90mg/g豆粕降解為90.50mg/g豆粕(堿性蛋白酶)或94.30mg/g豆粕(木瓜蛋白酶)。酶解120min時(shí)，兩種酶的抗原活性去除率分別為75.70%和61.40

閱讀量: 128 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
枯草芽孢桿菌角蛋白酶kerC基因在畢赤酵母中的高效表達(dá)

內(nèi)容: 以角蛋白酶基因?yàn)檠芯繉?duì)象，構(gòu)建畢赤酵母(Pichia pastoris)穩(wěn)定的高效表達(dá)系統(tǒng)。采用PCR方法從枯草芽孢桿菌(Bacillus subtilis)B-3中克隆得到角蛋白酶基因kerC，將其構(gòu)建在畢赤酵母表達(dá)載體pPICZαA上，得到重組質(zhì)粒pPICZαA-kerC，轉(zhuǎn)入畢赤酵母X-33中，成功實(shí)現(xiàn)了角蛋白酶基因kerC在真核表達(dá)系統(tǒng)中的高效表達(dá)。重組菌株以體積分?jǐn)?shù)1%的甲醇誘導(dǎo)培養(yǎng)108h后，酶活力可達(dá)32.31U/mL，提高了11.15倍。重組酶最適溫度為60℃，最適pH值為7.5，反應(yīng)體系

閱讀量: 110 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
施氏假單胞菌F4產(chǎn)黃曲霉毒素B1降解酶條件的優(yōu)化

內(nèi)容: 在前期工作中分離到可高效降解黃曲霉毒素B1(AFB1)的施氏假單胞菌F4，本實(shí)驗(yàn)對(duì)其產(chǎn)AFB1降解酶的發(fā)酵條件進(jìn)行考察和優(yōu)化，選擇與產(chǎn)酶相關(guān)的種齡、接種量、起始pH值、發(fā)酵時(shí)間以及發(fā)酵溫度5個(gè)因素，以AFB1降解酶酶活力為評(píng)價(jià)指標(biāo)，在單因素試驗(yàn)的基礎(chǔ)上，通過三因素三水平的Box-Behnken響應(yīng)面分析法優(yōu)化施氏假單胞菌發(fā)酵產(chǎn)AFB1降解酶的條件。結(jié)果表明，在接種量和起始pH值分別為3%和6.5時(shí)，最優(yōu)發(fā)酵條件為種齡10.47h、發(fā)酵時(shí)間42.52h、發(fā)酵溫度30.28℃，在此發(fā)酵條件下，酶活力可達(dá)到27

閱讀量: 136 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
蒜苗過氧化氫酶的分離純化及部分性質(zhì)研究

內(nèi)容: 新鮮蒜苗經(jīng)勻漿、緩沖液浸提、硫酸銨分級(jí)沉淀、DEAE-Sepharose離子交換層析、Superdex-200凝膠過濾層析，獲得電泳純的過氧化氫酶。該酶比活力達(dá)到25975.36U/mg，酶活回收率為40.05%，純化倍數(shù)為125.97。該酶的全分子質(zhì)量為234.93kD，亞基分子質(zhì)量為59.16kD；最適溫度為45℃，最適pH值為7.2，該酶在25～45℃及pH5.0～10.0的范圍內(nèi)有較好的穩(wěn)定性；在最適條件下測(cè)得其Km值為38.2mmol/L；甲醇、乙醇、異丙醇及SDS、KSCN、Ag+、Cu2+、

閱讀量: 131 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
過量表達(dá)乳酸脫氫酶的重組干酪乳桿菌構(gòu)建及發(fā)酵性能

內(nèi)容: 乳酸脫氫酶(LDH)是干酪乳酸菌(L.casei)合成L-乳酸途徑中的關(guān)鍵酶，通過構(gòu)建過量表達(dá)乳酸脫氫酶的重組干酪乳桿菌，提高干酪乳桿菌發(fā)酵產(chǎn)乳酸的能力。根據(jù)干酪乳桿菌乳酸脫氫酶的基因序列設(shè)計(jì)引物，PCR擴(kuò)增獲得乳酸脫氫酶基因(ldh)，將其連接到乳酸桿菌穿梭質(zhì)粒pMG36e，構(gòu)建重組質(zhì)粒pMG-ldh，電轉(zhuǎn)入L.casei，利用紅霉素MRS平板篩選陽性克隆，獲得表達(dá)乳酸脫氫酶的重組菌L.casei pMG-ldh，SDS-PAGE和酶活分析結(jié)果表明成功表達(dá)了一個(gè)約37kD的乳酸脫氫酶蛋白，重組酶活力最高

閱讀量: 151 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
醋蛋水解物的類蛋白反應(yīng)及其對(duì)ACE抑制活性的影響

內(nèi)容: 為研究類蛋白反應(yīng)對(duì)醋蛋水解物ACE抑制活性的影響，先利用胃蛋白酶水解醋蛋液，再添加胃蛋白酶和氨基酸對(duì)其進(jìn)行類蛋白反應(yīng)，并采用單因素試驗(yàn)優(yōu)化反應(yīng)條件。結(jié)果表明：優(yōu)化類蛋白反應(yīng)條件為：氨基酸選用脯氨酸、脯氨酸添加量為1mol/mol水解物游離氨基、底物質(zhì)量分?jǐn)?shù)50%、反應(yīng)pH 5.0、反應(yīng)溫度37℃、反應(yīng)時(shí)間12h，在此條件下，類蛋白產(chǎn)率為25.82%。在優(yōu)化條件下，通過控制不同的反應(yīng)時(shí)間制備不同的類蛋白反應(yīng)產(chǎn)物，并測(cè)定每個(gè)產(chǎn)物的ACE抑制活性。反應(yīng)6h以后的產(chǎn)物其ACE抑制活性較反應(yīng)前的活性明顯增強(qiáng)，其中反

閱讀量: 146 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
帶魚蛋白酶解條件優(yōu)化及酶解物抗氧化性能

內(nèi)容: 為獲得高抗氧化活性的帶魚蛋白酶解物，以帶魚為原料，以DPPH自由基清除率為主要指標(biāo)，水解度為輔助指標(biāo)，采用4種蛋白酶酶解帶魚，篩選出最佳用酶，并運(yùn)用響應(yīng)面分析方法優(yōu)化帶魚蛋白酶解條件；分析酶解物的還原力和對(duì)·OH的清除能力，并測(cè)定分子質(zhì)量，分析氨基酸組成。結(jié)果表明：堿性蛋白酶(Alcalase)為帶魚蛋白酶解的最適用酶，酶解物清除DPPH自由基的最優(yōu)條件為：溫度48℃、酶解時(shí)間3.80h、固液比1:3、加酶量1.65%，在此條件下，DPPH自由基清除率達(dá)到60.13%；酶解物有較好的還原力，對(duì)·OH有很好

閱讀量: 143 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07

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