對燕麥蛋白及其乳糖糖基化燕麥蛋白進行熱誘導和轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導凝膠改性,探究2 種不同誘導方式對燕麥蛋白及其糖基化產(chǎn)物凝膠性質(zhì)及結(jié)構(gòu)的影響。結(jié)果表明:與燕麥蛋白熱誘導凝膠相比,其他3 種燕麥蛋白凝膠的彈性、硬度和持水性均顯著提高(P<0.05);酶誘導凝膠的質(zhì)構(gòu)性質(zhì)(彈性、硬度、膠黏性)與持水性優(yōu)于熱誘導凝膠;糖基化改性蛋白凝膠的質(zhì)構(gòu)性質(zhì)與持水性顯著高于未糖基化改性蛋白凝膠(P<0.05)。酶誘導蛋白凝膠的表面疏水性分別高于兩種熱誘導蛋白凝膠;而糖基化改性蛋白凝膠的表面疏水性分別低于未糖基化改性蛋白凝膠。十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳、傅里葉變換紅外光譜、熒光光譜分析、微觀結(jié)構(gòu)分析進一步證明了轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶能引起燕麥蛋白發(fā)生分子間或分子內(nèi)交聯(lián)而形成大分子質(zhì)量的交聯(lián)產(chǎn)物,轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶誘導的燕麥蛋白凝膠具有更為致密的微觀三維網(wǎng)絡結(jié)構(gòu)。研究表明,與熱處理相比,轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶更能誘導燕麥蛋白及糖基化產(chǎn)物形成良好的凝膠,為燕麥粉的多元開發(fā)提供了一定理論基礎。
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