領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
目的：探究蝦青素與跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白白細(xì)胞分化抗原36（cluster determinant 36，CD36）的結(jié)合作用。方法：采用分子對(duì)接技術(shù)模擬蝦青素與CD36的結(jié)合作用，結(jié)合算法獲得相互作用參數(shù)，確定結(jié)合位點(diǎn)，建立最佳匹配模型。同時(shí)，利用表面等離子共振技術(shù)測(cè)定分子間相互作用的結(jié)合和解離常數(shù)。結(jié)果：蝦青素進(jìn)入CD36內(nèi)部的疏水腔中，對(duì)接結(jié)合能為－11.70 kcal/mol，且呈劑量依賴(lài)性結(jié)合，解離平衡常數(shù)KD為1.00×10－6 mol/L，表明蝦青素與CD36以高親和力結(jié)合，且動(dòng)力學(xué)曲線(xiàn)顯示蝦青素與CD36的結(jié)合模式為慢結(jié)合慢解離；蝦青素與CD36更多的氨基酸結(jié)合形成疏水相互作用，不同于葉黃素和β-胡蘿卜素與CD36的極性氨基酸Asn53形成弱的范德華力，蝦青素與天冬酰胺Asn53形成氫鍵作用，可能是蝦青素以高親和力結(jié)合CD36的部分原因，同時(shí)推斷蝦青素末端環(huán)上的酮基或羥基與酮基形成的α-羥基酮對(duì)于形成氫鍵起一定作用。結(jié)論：蝦青素與CD36發(fā)生自發(fā)的相互作用且以高親和力結(jié)合，結(jié)合模式為慢結(jié)合慢解離，從而實(shí)現(xiàn)有效的跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)。
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