研究Quambalaria cyanescens天冬氨酸蛋白酶處理后大豆分離蛋白(soybean protein isolate,SPI)的水解度、濁度、組分及分子質(zhì)量變化,利用激光掃描共聚焦顯微鏡(laser scanning confocal microscopy,LSCM)和原子力顯微鏡(atomic force microscope,AFM)表征酶處理后大豆分離蛋白聚集行為。結(jié)果表明:SPI水解度、濁度在一定范圍內(nèi)隨酶解時(shí)間的延長(zhǎng)而增加,隨后保持不變;酶處理使SPI的亞基解離,水解為較小分子質(zhì)量的組分,并使SPI表面疏水性增強(qiáng);內(nèi)源熒光光譜與圓二色光譜結(jié)果表明酶解改變了SPI的天然結(jié)構(gòu),導(dǎo)致SPI內(nèi)部氨基酸殘基及疏水基團(tuán)的暴露。通過(guò)LSCM觀察酶誘導(dǎo)的SPI聚集過(guò)程,結(jié)合AFM的觀察結(jié)果表明:隨處理時(shí)間的延長(zhǎng),SPI發(fā)生了更廣泛的聚集行為,并產(chǎn)生了更大的不規(guī)則、不連續(xù)聚集體。
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