在氨基葡萄糖存在的條件下,利用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(transglutaminase,TG)對燕麥麩皮球蛋白糖基化結(jié)構(gòu)修飾,進而探討糖基化蛋白功能性質(zhì)與結(jié)構(gòu)之間的關(guān)系。結(jié)果表明,糖基化交聯(lián)球蛋白的溶解性、乳化穩(wěn)定性、起泡性及泡沫穩(wěn)定性相比于未修飾的球蛋白都有明顯的改善,但表面疏水性明顯下降;另外,酶促糖基化球蛋白的變性溫度和焓變值都有所下降,其二級結(jié)構(gòu)變化為:α-螺旋結(jié)構(gòu)相對含量呈增加趨勢,β-折疊和β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)相對含量呈下降趨勢,無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)相對含量幾乎沒變。經(jīng)糖基化處理的球蛋白酪氨酸分子主要呈現(xiàn)“暴露態(tài)”,色氨酸相對拉曼強度更趨近于“包埋態(tài)”。酶促糖基化球蛋白二硫鍵振動模式為t-g-t。通過對球蛋白、修飾球蛋白的功能特性與空間構(gòu)象的比較分析,明確TG催化葡萄糖結(jié)合在燕麥麩球蛋白上,進一步明晰修飾蛋白功能特性與空間構(gòu)象之間的構(gòu)效關(guān)系。結(jié)果可為延長雜糧產(chǎn)業(yè)鏈提供良好的理論依據(jù),同時可以為今后制備燕麥蛋白特定產(chǎn)品進行分子設(shè)計和重組提供基礎(chǔ)數(shù)據(jù)。
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