領(lǐng)學(xué)術(shù)科研之先，創(chuàng)食品科技之新
—— 中國(guó)食品雜志社
采用脫脂乳為原料，利用四步反相高壓液相色譜從Lactobacillus helveticus 和Lactobacillus casei subsp. casei制作的酸乳中分離到兩種血管緊張素轉(zhuǎn)化酶Ⅰ(angiotensin Ⅰ -converting enzyme，ACE)抑制肽VPP 和IPP，測(cè)得它們抑制ACE 活性的IC50 分別為8.89μmol/L 和5.17μmol/L。根據(jù)氨基酸序列分析的結(jié)果，構(gòu)建VPP 和IPP 的分子結(jié)構(gòu)，通過(guò)分子柔性對(duì)接方法研究它們與ACE 相互作用的分子機(jī)理，確定它們的作用位點(diǎn)、作用力類型及相互作用能。結(jié)果表明：VPP、IPP 和ACE 的活性口袋之間均形成3 個(gè)氫鍵，且存在疏水，親水等作用力，IPP 與ACE之間的結(jié)合較VPP 更穩(wěn)定，與IPP 比VPP 具有較低的IC50 值的實(shí)驗(yàn)結(jié)果相一致。
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