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鳀魚胰蛋白酶分離純化及性質(zhì)初步研究
來(lái)源:食品科學(xué)網(wǎng) 閱讀量: 168 發(fā)表時(shí)間: 2017-06-07
作者: 呂英濤,康從民*,王 琳,薛長(zhǎng)湖
關(guān)鍵詞: 鳀魚自溶酶|胰蛋白酶|分離純化|特性
摘要:

鳀魚內(nèi)源蛋白酶粗酶中主要含有4 種蛋白酶,其中活性最強(qiáng)的為胰蛋白酶,其對(duì)鳀魚自溶所起的作用最大。鳀魚蛋白酶粗酶經(jīng)過(guò)兩次Q-Sepharose FF 離子交換色譜和一次Sephacryl S-300 凝膠色譜分離,得到純化的鳀魚胰蛋白酶,對(duì)分離純化后鳀魚胰蛋白酶生化特性進(jìn)行初步研究。結(jié)果表明,最適pH9.0,最適溫度為55℃,并且有非常好的熱穩(wěn)定性。鳀魚胰蛋白酶能分解胰蛋白酶的特異性底物,也可以分解天然蛋白,鈣、鎂離子都對(duì)胰蛋白酶酶活有一定的穩(wěn)定作用。

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