利用十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳、掃描電子顯微鏡、差示掃描量熱法以及傅里葉紅外光譜(Fourier transform infrared spectrometer,F(xiàn)TIR)對(duì)小米中4 種蛋白組分進(jìn)行結(jié)構(gòu)特性分析。研究表明,醇溶蛋白是由低分子質(zhì)量亞基(11~25 kDa)構(gòu)成,而清蛋白、球蛋白和谷蛋白亞基分布較廣(11~180 kDa),其中清蛋白所含亞基數(shù)目最多,醇溶蛋白、清蛋白以及球蛋白分子之間連接緊密,以聚集狀態(tài)存在,而谷蛋白分子連接松散,表面光滑。球蛋白在71.33 ℃條件下發(fā)生變性;醇溶蛋白的變性溫度最高,達(dá)到110.67 ℃。FTIR研究表明,醇溶蛋白、谷蛋白和球蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)主要由β-折疊構(gòu)成,其含量分別為37.72%、43.39%、42.23%;β-轉(zhuǎn)角以及β-反平行折疊結(jié)構(gòu)含量最豐富的是醇溶蛋白,分別為16.64%和12.73%。4 種蛋白組分結(jié)構(gòu)含量差異顯著(P<0.05)。
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