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—— 中國食品雜志社
對嗜熱酸性III型普魯蘭水解酶TK-PUL保守基序中非保守氨基酸殘基進(jìn)行定點突變，通過比較TK-PUL與突變體的酶學(xué)性質(zhì)，確定保守基序中關(guān)鍵氨基酸殘基對其催化性質(zhì)的影響。TK-PUL保守基序II中I500W位點變化不影響其最適反應(yīng)pH值、pH值穩(wěn)定性、最適反應(yīng)溫度、熱穩(wěn)定性，但使其α-淀粉酶活性和普魯蘭酶活性均明顯降低。動力學(xué)常數(shù)測定結(jié)果顯示，突變體I500W以麥芽三糖為底物的kcat/Km值基本不變，以異潘糖為底物的kcat/Km值約為TK-PUL的64.78%。結(jié)果表明，TK-PUL保守基序II中第500位氨基酸殘基Ile對其水解糖苷鍵的偏好性起到重要作用。TK-PUL中I500W位點變化不影響其α-1,4-糖苷鍵水解活性，但使其α-1,6-糖苷鍵水解活性明顯降低。本研究有助于深入理解TK-PUL的雙功能催化機(jī)制，也可為TK-PUL的分子改造提供理論依據(jù)和設(shè)計思路。
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